• 23.09.2016
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Algenenzym öffnet neue Wege zur effizienteren Photosynthese

Pflanzenblätter in Violett enthalten das Algengen für CVDE. Dadurch sind sie wieder fähig, sich vor Lichtenergie zu schützen.
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Pflanzenblätter in Violett enthalten das Algengen für CVDE. Dadurch sind sie wieder fähig, sich vor Lichtenergie zu schützen.
Pflanzenblätter in Violett enthalten das Algengen für CVDE. Dadurch sind sie wieder fähig, sich vor Lichtenergie zu schützen.

Ein neu entdecktes Enzym schützt Algen vor übermässiger Lichteinstrahlung und lässt sich auch auf Pflanzen übertragen. Diese Entdeckung eröffnet neue Möglichkeiten, um die Photosynthese von Pflanzen zu verbessern, ohne die Pflanzen dabei zu schädigen. Wenn die Photosynthese in Nutzpflanzen optimiert werden könnte, liesse sich auch ihre Produktivität erhöhen.

Pflanzen brauchen Licht - aber nicht zu viel

Pflanzen und viele Algen sind für ihr Überleben und Wachstum auf Licht angewiesen. Doch zu viel Licht kann ihnen auch schaden. An einem hellen, sonnigen Tag nutzen Pflanzen nur 20 Prozent oder sogar weniger des absorbierten Sonnenlichts. Sie leiten die überschüssige Lichtenergie ab, um sich vor Schäden und oxidativem Stress zu schützen. Der sogenannte Xantophyllzyklus der Pflanze als molekularer Schalter, um zwischen Energienutzung und Energieableitung umzuschalten,

Den Lichtschutz-Mechanismus verändern, um die Photosynthese zu steigern

Aber was, wenn es möglich wäre diesen Umschaltmechanismus zu verändern, ohne dabei der Pflanze zu schaden? Pflanzenbiologen des Berkeley Labs haben sich diese Frage gestellt. Sie zielen darauf ab, die zusätzliche Lichtenergie zu nutzen und damit das Pflanzenwachstum zu verbessern.

„Indem wir den Lichtschutz in den Pflanzen verändern, könnte es uns gelingen, die Effizienz der Photosynthese verbessern. Ein mögliche Auswirkung davon wäre eine höhere Produktivität bei Nutzpflanzen“, sagt Krishna Niyogi, ein Wissenschaftler am Berkeley Lab und Professor an der UC Berkeley. „Dieses Feld ist relativ neu. Bei den bisherigen Versuchen, die Photosynthese zu verstehen und zu verbessern, wurde dieser Ansatz noch kaum berücksichtigt.“

Ein neues Element im Lichtschutzmechanismus

Währen dem Xantophyllzyklus wird das Pigment Violaxanthin in Zeaxanthin umgewandelt. Zeaxanthin ist ein Antioxidant und verleiht Mais (lateinisch: Zea mays, daher der Name) seine gelbe Farbe. Das Schlüsselenzym für diesen Prozess ist die Violaxanthin De-Epoxidase (VDE). Sie schaltet sich bei übermässigem Lichteinfluss ein.

Niyogi und Zhirong Li, ein Postdoc in seinem Labor, haben nun ein neues Element im Lichtschutzmechanismus entdeckt. Sie haben die Grünalge Chlamydomonas reinhardtii untersucht – ein Modellorganismus für die Photosynthese. Dabei fanden die Forschenden heraus, dass die Alge ein Enzym namens Chlorophycean VDE (CVDE) produziert. Dieses Enzym ist völlig anders als die Enzyme, welche die Pflanzen im Xantophyllzyklus verwenden, hat aber die selbe Funktion. Um dies zu zeigen, benutzen die Forschenden Pflanzen, die aufgrund einer genetischen Veränderung kein Zeaxanthin mehr produzierten. Wurde das CVDE Enzym in diese Pflanzen eingebracht, funktionierte auch der Lichtschutzmechanismus wieder.

Algenenzym funktioniert auch in Pflanzen

Wahrscheinlich stammen das CVDE der Algen und das VDE der Pflanzen vom selben Enzym ab. „Die Evolution von Grünalgen und Pflanzen am Land hat sich vor etwa 700 Millionen Jahren getrennt“, sagt Li. „Trotzdem übt das ungewöhnliche CVDE Eiweiss, das wir entdeckt haben, die selbe Schutzfunktion aus. Es sollte also möglich sein, die verschiedenen regulatorischen Elemente von unterschiedlichsten photosynthetisierenden Organismen frei zu kombinieren. Damit könnte die Effizienz der Photosynthese feinabgestimmt werden.“ Die Forschenden glauben, dass das CVDE Enzym genutzt werden könnte, um den Lichtschutz zu optimieren. In einem zweiten Schritt könnten dann auch die Photosynthese und somit die Produktivität von Nutzpflanzen verbessern werden.

Quelle: Übersetzt und angepasst von einer Pressemitteilung des Berkeley Lab News Center.
Bild: Zhirong Li, UC Berkeley.

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